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酶动力学:对准稳态近似的批判

化学物理 2019-11-14 v1

摘要

均相催化反应的标准两步模型不时在不同近似水平上进行理论分析。其主要目的是检验准稳态近似的有效性,进而检验在不同底物 - 酶比例下 Michaelis-Menten 动力学的出现,但结论各异。我们在此通过引入一组新的无量纲变量来求解所需的耦合非线性微分方程组。借助 Pade 近似,通过幂级数法获得了近似解。该方案在提供初始动力学方面非常成功,至少可达可检验任何稳态存在的区域。我们提出了一些有效性条件并针对发现进行了测试。除了复合物外,还分析了底物和产物的时间分布,以进一步洞察上述近似的合法性。我们重新审视了一些最近的观察结果,如反应物稳态近似和不同时间尺度的概念。通过追踪三角图中的各种还原浓度分布,也很好地检测到了准稳态近似的特征。我们对 Michaelis-Menten 动力学出现的条件进行了细致审查,并强调了即使在任何稳态不存在的情况下如何获得反应常数。

关键词

引用

@article{arxiv.1305.0929,
  title  = {Enzyme Kinetics: A critique of the quasi-steady-state approximation},
  author = {Kamal Bhattacharyya and Sharmistha Dhatt},
  journal= {arXiv preprint arXiv:1305.0929},
  year   = {2019}
}

备注

22 pages, 6 figures, 5 tables