α-突触核蛋白的构象偏倚与瞬态结的形成
生物大分子
2021-02-09 v1
摘要
我们使用显式与隐式溶剂的全原子模拟，研究 α-突触核蛋白动力学中的局部构象偏倚。这些偏倚与特定接触形成的频率相关。在两种方法中，该蛋白均为本质无序，其最强偏倚是形成弯曲与转角局部结构。显式溶剂构象可显著更为伸展，从而允许形成瞬态三叶结，既有深结也有浅结，持续时间可达 5 μs。双链自缔合事件（包括短寿命与长寿命）主要由序列中央部分的接触形成所主导。该部分在与胶束结合时倾向于形成螺旋。
引用
@article{arxiv.2102.03682,
title = {Conformational Biases of {\alpha}-Synuclein and Formation of Transient Knots},
author = {Mateusz Chwastyk and Marek Cieplak},
journal= {arXiv preprint arXiv:2102.03682},
year = {2021}
}
备注
28 pages, 9 figures, 1 table