内在无序蛋白波动构象动力学的分子模拟
生物大分子
2012-10-16 v1 软凝聚态物质
生物物理
摘要
内在无序蛋白（IDPs）在生理条件下的溶液中不具备明确的三维结构。我们开发了针对 IDP alpha-synuclein 的全原子、联合原子和粗粒化 Langevin 动力学模拟，其中包括几何、吸引性疏水和屏蔽静电相互作用，并依据近期 smFRET 实验中测量的残基间距离进行了校准。我们发现 alpha-synuclein 是无序的，其构象统计介于随机行走和塌缩球状行为之间。相较于约束方法，校准后的分子模拟的优势在于物理力作用于所有残基，而不仅仅是实验监测的残基对，并且这些模拟可用于研究可能先于淀粉样蛋白形成的多个 alpha-synuclein 蛋白的寡聚化和聚集。
引用
@article{arxiv.1208.2636,
title = {Molecular Simulations of the Fluctuating Conformational Dynamics of Intrinsically Disordered Proteins},
author = {W. Wendell Smith and Carl F. Schreck and Nabeem Hashem and Sherwin Soltani and Abhinav Nath and Elizabeth Rhoades and Corey S. O'Hern},
journal= {arXiv preprint arXiv:1208.2636},
year = {2012}
}
备注
14 pages, 12 figures, 2 tables