固有无序蛋白的校准朗之万动力学模拟
生物大分子
2015-06-22 v1
摘要
我们对固有无序蛋白（IDPs）进行了广泛的粗粒化朗之万动力学模拟，这些蛋白质具有介于排除体积随机行走和塌缩球体之间的波动构象统计。我们的粗粒化模型包括残基之间的排斥性空间位阻、吸引性疏水和静电相互作用，并针对来自五种IDP（α-、β-和γ-突触核蛋白、微管相关蛋白τ和胸腺素α）中36对残基的残基间距离的大量单分子荧光共振能量转移数据进行了校准。我们发现，无论疏水性标度的选择如何，我们的粗粒化模型都能重现平均残基间距离，这表明我们的校准模型能够稳健地捕获IDP的构象动力学。然后，我们利用该模型研究了11种已知IDP中回转半径随化学距离的标度关系。我们确定了平均电荷和疏水性空间中折叠蛋白与IDP分界线之间的距离与沿蛋白质的化学距离的回转半径标度指数之间的强相关性。
引用
@article{arxiv.1407.0447,
title = {Calibrated Langevin dynamics simulations of intrinsically disordered proteins},
author = {W. Wendell Smith and Po-Yi Ho and Corey S. O'Hern},
journal= {arXiv preprint arXiv:1407.0447},
year = {2015}
}
备注
16 pages, 10 figures