折叠蛋白的构型熵及其对固有无序蛋白的重要性
生物大分子
2020-11-13 v3 生物物理
摘要
许多成对可加力场正活跃用于固有无序蛋白（IDPs）与无序区（IDRs），其中部分修改了能量项以改进对 IDPs/IDRs 的描述，但在无序态上与溶液实验大体不符。我们针对代表性 IDPs 与 IDRs、一条发生无序到有序转变的肽，以及七种大小为 130–266 个氨基酸的球状蛋白，评估了代表性的成对与多体蛋白及水力场。我们发现，具有与折叠态回转半径和普适 Lindemann 值一致的最大统计涨落的力场，能同时更好地描述 IDPs、IDRs 及无序到有序转变。因此，力场为良好描述 IDRs/IDPs 所应展现的关键，不仅在于蛋白与水能量学之间的平衡，更在于能量效应与球状蛋白折叠态构型熵之间的平衡。
引用
@article{arxiv.2007.06150,
title = {Configurational Entropy of Folded Proteins and its Importance for Intrinsically Disordered Proteins},
author = {Meili Liu and Akshaya K. Das and James Lincoff and Sukanya Sasmal and Sara Y. Cheng and Robert Vernon and Julie Forman-Kay and Teresa Head-Gordon},
journal= {arXiv preprint arXiv:2007.06150},
year = {2020}
}