通过氢键和疏水力作用的淀粉样蛋白 Abeta 肽的低聚化
生物大分子
2009-11-10 v2
摘要
与阿尔茨海默病相关的 β-淀粉样肽 Abeta 的 16-22 氨基酸片段能够形成淀粉样纤维。在这里，我们通过对一个、三个和六个 Abeta(16-22) 肽系统进行原子水平的无偏热力学模拟，研究了 Abeta(16-22) 肽的聚集机制。我们发现，孤立的 Abeta(16-22) 肽主要是无规卷曲，因为 α-螺旋和 β-折叠含量都很低，而三链和六链系统则形成具有高 β-折叠含量的聚集结构。此外，与 Abeta(16-22) 纤维的实验结果一致，我们发现大的平行 β-折叠不太可能形成。对于六链系统，聚集结构可以有许多不同的形状，但可以识别出某些特别稳定的形状。
引用
@article{arxiv.q-bio/0409005,
title = {Oligomerization of amyloid Abeta peptides using hydrogen bonds and hydrophobicity forces},
author = {Giorgio Favrin and Anders Irbäck and Sandipan Mohanty},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0409005},
year = {2009}
}
备注
19 pages, 7 figures (to appear in Biophys. J.)