蛋白质结构域hbSBD的折叠
生物大分子
2015-06-26 v1
摘要
在无尿素条件下，通过圆二色技术研究了哺乳动物线粒体支链α-酮酸脱氢酶（BCKD）复合物的α-螺旋结构域hbSBD的折叠。利用热变性评估定义平衡去折叠的多种热力学参数，其很好地由两态模型描述，折叠温度 T_f = 317.8 K，焓变 Delta H_g = 19.67 kcal/mol。该折叠也使用非格点粗粒化Go模型与朗之万动力学进行了数值研究。所得结果，包括天然基态的布居、作为天然接触数函数的自由能景观以及折叠动力学，也表明hbSBD结构域是一个两态折叠子。这些结果与hbSBD在BCKD中的生物学功能一致。
引用
@article{arxiv.q-bio/0612031,
title = {Folding of the Protein Domain hbSBD},
author = {Maksim Kouza and Chi-Fon Chang and Shura Hayryan and Tsan-hung Yu and Mai Suan Li and Tai-huang Huang and Chin-Kun Hu},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0612031},
year = {2015}
}
备注
25 pages, 7 figures, 1 table, published in Biophysical Journal