蛋白质中的复杂纽结：功能与演化

最近发现的许多蛋白质结构包含一个相当出人意料的结构特征：多肽骨架中的纽结。这些纽结极为罕见，但其出现很可能以尚未被探索的方式与蛋白质功能相关。我们对完整蛋白质数据库的分析揭示了几个新的纽结，它们与先前发现的纽结一起，可以阐明这种联系。特别是，我们在人泛素水解酶中发现了迄今为止最复杂的纽结，并推测其纠缠的拓扑结构可保护它免受蛋白酶体的去折叠和降解。蛋白质中的纽结通常在物种间甚至界间保守。然而，我们也发现了一个仅出现在某些转氨甲酰酶中，而在结构相似的同源蛋白中不存在的纽结。该纽结的出现伴随着该蛋白酶促功能的转变。我们认为，在该蛋白中，仅需向基因中插入一个短的DNA片段，就足以将无纽结结构转变为有纽结结构。