提升压力下水合酶的 X 射线光子相关光谱
软凝聚态物质
2025-12-03 v1
摘要
压力是控制蛋白质构象状态的强大参数，在足够高的值下可导致蛋白质变性。本文通过测量 X 射线探测的纳米尺度应力松弛，研究了提升至 GPa 对水合酶蛋白的影响。结合金刚石单锯钻细胞（DAC）使用的 X 射线光子相关光谱（XPCS），获得了在提升压力下的结构和动力学信息。动力学分析揭示，在 GPa 以下系统的松弛速度变慢，随后在 GPa 时重新加速。在 Porod 常数和 Kohlrausch-Williams-Watts（KWW）指数中观察到类似的非单调行为，一致表明在 GPa 和 GPa 之间存在一个横断。这些结果表明压力诱导的结构变化影响蛋白质集体应力松弛，作为系统从压实态过渡到弹性驱动态的过程。这些结果可能有助于更深入地理解压缩下蛋白质稳定性，以及实际的高压技术，包括食品加工和药物制剂应用。
引用
@article{arxiv.2512.02756,
title = {X-ray photon correlation spectroscopy of hydrated lysozyme at elevated pressures},
author = {Milla Åhlfeldt and Maddalena Bin and Anita Girelli and Iason Andronis and Aigerim Karina and Nimmi Das Anthuparambil and Fiona Berner and Tobias Eklund and Louisa E. Kraft and Aliaksandr Leonau and Fabian Westermeier and Michael Sprung and Christian Gutt and Katrin Amann-Winkel and Fivos Perakis},
journal= {arXiv preprint arXiv:2512.02756},
year = {2025}
}