相干 X 射线散射揭示水合蛋白质中的纳米尺度涨落
软凝聚态物质
2024-10-21 v1 生物物理
化学物理
摘要
水合蛋白质在深度过冷区会发生转变，这归因于水合水与蛋白质结构动力学的快速变化。在此，我们研究由 X 射线光子关联谱（XPCS）激发并探测的水合溶菌酶蛋白质中的纳米尺度应力弛豫。该方法使我们能够获取深度过冷区（T = 180 K）中的纳米尺度动力学响应，而这通常无法通过平衡方法获得。弛豫时间常数在冷却时呈现阿伦尼乌斯温度依赖关系，并在 T = 227 K 处出现 Kohlrausch-Williams-Watts 指数的极小值。观测到的极小值归因于动力学异质性的增强，这与双时间关联函数中观测到的涨落增强以及由归一化方差 量化的动力学磁化率的极大值相吻合。我们的研究为 X 射线激发的应力弛豫以及生物颗粒材料中时空涨落背后的机制提供了新的见解。
引用
@article{arxiv.2301.11043,
title = {Coherent X-ray Scattering Reveals Nanoscale Fluctuations in Hydrated Proteins},
author = {Maddalena Bin and Mario Reiser and Mariia Filianina and Sharon Berkowicz and Sudipta Das and Sonja Timmermann and Wojciech Roseker and Robert Bauer and Jonatan Öström and Aigerim Karina and Katrin Amann-Winkel and Marjorie Ladd-Parada and Fabian Westermeier and Michael Sprung and Johannes Möller and Felix Lehmkühler and Christian Gutt and Fivos Perakis},
journal= {arXiv preprint arXiv:2301.11043},
year = {2024}
}