利用充分采样的半原子模拟研究大肠杆菌葡萄糖-半乳糖结合蛋白的热运动
生物物理
2015-05-14 v1 计算物理
摘要
大肠杆菌葡萄糖-半乳糖化学感受受体是一个由309个残基组成的32 kDa蛋白质，包含两个不同的结构域。在本计算研究中，我们采用两种不同的计算方法研究了该蛋白质的热涨落，包括对受体作用机制有贡献的大尺度结构域间运动以及较小尺度的运动。我们采用了极快的“半原子”基于文库的蒙特卡洛（LBMC）模拟，该模拟包含所有主链原子但采用“隐式”侧链。我们的结果与先前的实验以及全原子朗之万动力学模拟进行了比较。LBMC和朗之万动力学模拟均使用蛋白质的apo形式和葡萄糖结合形式进行，LBMC显示出显著更大的涨落。LBMC模拟还与Careaga和Falke（JMB, 1992; Biophys. J., 1992）的二硫键捕获实验总体一致，该实验表明晶体结构中相距较远的残基（即β碳原子间距为10至20埃）在溶液中会形成自发的瞬时接触。我们的模拟展示了这些涨落的几种可能的“机制”（构象路径）。我们也观察到计算与实验之间存在若干差异。尽管如此，我们相信我们的半原子方法可用于研究其他蛋白质的涨落，或许可用于集合对接，或虚拟筛选研究中蛋白质柔性的其他分析。
引用
@article{arxiv.0910.5136,
title = {Thermal Motions of the E. Coli Glucose-Galactose Binding Protein Studied Using Well-Sampled Semi-Atomistic Simulations},
author = {Derek J. Cashman and Artem B. Mamonov and Divesh Bhatt and Daniel M. Zuckerman},
journal= {arXiv preprint arXiv:0910.5136},
year = {2015}
}
备注
23 pages, 4 figures, 2 tables