无配体与配体结合叠氮溶菌酶的位点选择性动力学
生物物理
2024-06-19 v1
摘要
叠氮修饰的丙氨酸残基 (AlaN) 是对蛋白质结构与动力学进行位点特异性研究的环境敏感、 minimally invasive 红外探针。本文考察该标记探询溶菌酶活性位点是否结合配体，以及结合配体后光谱与动力学如何变化的能力。结果表明，在不对称叠氮伸缩振动的中心频率、长时间衰减以及频率涨落关联函数的静态偏移——这些均为实验可观测量——方面，无配体与配体结合的 N 标记蛋白之间存在特异性差异。动力学的变化也可借助动力学交叉关联图映射到残基间局域及空间耦合的变化上。这使得叠氮标记成为一种通用且结构敏感的探针，可报告蛋白质在多种环境及一系列不同应用中的动力学。
引用
@article{arxiv.2109.09356,
title = {Site-Selective Dynamics of Ligand-Free and Ligand-Bound Azidolysozyme},
author = {Seyedeh Maryam Salehi and Markus Meuwly},
journal= {arXiv preprint arXiv:2109.09356},
year = {2024}
}
备注
Main manuscript: 21 pages and 6 figures, SI: 13 pages and 17 figures