结构在蛋白质动力学转变中的作用
生物物理
2008-07-23 v1
摘要
利用太赫兹时域光谱(THz-TDS)技术，研究了蛋白质动力学转变随蛋白质结构的变化。对天然态和变性态溶菌酶(HEWL)的测量表明，蛋白质结构并非动力学转变的必要条件。我们发现温度依赖性遵循激活行为，且没有证据表明存在脆性到强韧性的转变。对短链聚丙氨酸的测量显示，从五丙氨酸开始出现动力学转变，但二丙氨酸和三丙氨酸未观察到转变。这些测量证明，温度依赖性完全源于侧链与溶剂的相互作用。较短链多肽未出现转变可能表明，温度依赖性源于邻近水的净有序化，该有序化程度随多肽链长度而标度。
引用
@article{arxiv.0807.3528,
title = {The Role of Structure in the Protein Dynamical Transition},
author = {Yunfen He and Andrea G. Markelz},
journal= {arXiv preprint arXiv:0807.3528},
year = {2008}
}
备注
Submitted to Conference Digest of IRMMW-THz 2008, 3 pages, 3 figures