蛋白质动力学整体性的光开关调控
生物物理
2019-06-04 v1
摘要
我们考察了红色荧光蛋白 mCherry、mOrange2 和 TagRFP-T 在不可逆光漂白过程中皮秒结构动力学的变化。使用太赫兹时域光谱对蛋白质动力学转变的测量显示，在所有情况下漂白态的开启温度均升高。鉴于蛋白质表面变化很小，因此被认为负责该转变的溶剂动力学不应改变，这一结果是令人惊讶的。由蛋白质吸收准简谐计算引导的测量光谱分析揭示，溶剂动力学开启温度确实与热稳定性和光态无关，但蛋白质动力学开启温度向更高温度偏移。这是首次演示用蛋白质功能态切换蛋白质动力学开启温度。观察到的蛋白质动力学开启温度相对于溶剂的偏移表明，蛋白质皮秒运动所需的流动水增加：即这些运动更具整体性。熔点测量显示光漂白态具有更高的热稳定性，相关 RFP 的结构分析表明内部水通道增加以及原子均方根位移更均匀。这些观察与先前的建议一致，即水通道随扩展光激发形成，为 O2 提供通向发色团的途径并导致随后的荧光损失。我们报道这些相同通道增强了内部耦合，提高了热稳定性并增强了皮秒蛋白质运动的整体性。蛋白质和溶剂动力学开启的太赫兹光谱表征可普遍应用于测量蛋白质运动整体性的变化。
引用
@article{arxiv.1906.00893,
title = {Photo Switching of Protein Dynamical Collectivity},
author = {M. Xu and D. K. George and R. Jimenez and A. G. Markelz},
journal= {arXiv preprint arXiv:1906.00893},
year = {2019}
}