血红素蛋白中铁位移的遍历性破缺
生物物理
2017-08-07 v1 生物大分子
摘要
我们提出了一个蛋白质中原子位移动态转变的模型。高温下均方位移的增加是由蛋白质-水热浴的静电和范德华力导致振动弹性常数软化所引起的。当力-力关联函数的弛豫时间随温度升高进入仪器观测窗口时，振动软化经历一个非遍历动态转变。确定了两个交叉温度。较低的交叉温度（目前与玻璃化转变相关）与极化于蛋白质带电表面残基的纳米域内水分子旋转的动态解冻有关。较高的交叉温度（通常被指定为动态转变）标志着水分子平动的开始。所有交叉都是依赖于相应观测窗口的遍历性破缺转变。当应用于通过穆斯堡尔谱学研究的固体蛋白质样品时，允许蛋白质-水热浴的拉伸指数弛豫显著改善了理论与实验的一致性。
引用
@article{arxiv.1708.01576,
title = {Ergodicity breaking of iron displacement in heme proteins},
author = {Salman Seyedi and Dmitry V. Matyushov},
journal= {arXiv preprint arXiv:1708.01576},
year = {2017}
}