具有不连续势的类蛋白质链的自由能景观
软凝聚态物质
2012-03-26 v2
摘要
本文研究了由四种不同单体周期性序列组成的两种简单蛋白质模型的构型空间随温度的变化。在蛋白质模型中，氢键相互作用、静电排斥和共价键振动分别由不连续阶梯势、肩势和方阱势建模。类蛋白质链在低温折叠状态下呈现二级α螺旋结构，并通过考虑哪些珠子成键来自然定义构型。利用并行回火方法结合不连续势系统正则系综的混合蒙特卡洛采样，计算了构型的自由能和熵。通过观察最常见构型的概率来分析自由能景观的性质，发现对于少于30个珠子的链，在足够低的温度下，具有最少可能键数的模型呈现出漏斗状自由能景观。对于更长的蛋白质，景观由多个极小值组成，其中自由能最低的构型随温度降低而发生显著变化，并且由于最低可达势能的简并性，最常见构型的观测概率永远不会接近1。
引用
@article{arxiv.1108.2912,
title = {Free Energy Landscape of Protein-like Chains with Discontinuous Potentials},
author = {Hanif Bayat Movahed and Ramses van Zon and Jeremy Schofield},
journal= {arXiv preprint arXiv:1108.2912},
year = {2012}
}
备注
Added a discussion of a three state model as comparison, and an example of the folded configuration. 13 pages, 14 figures