基于系综的蛋白质能量景观未结合态与结合态表征
生物物理
2012-11-06 v1 生物大分子
摘要
表征蛋白质能量景观和构象系综对于理解蛋白质折叠和功能机制至关重要。我们研究了六种蛋白质的结合态和未结合态构象系综，以探索其结合机制并在隐式溶剂中表征能量景观。首先，结果表明结合谱和未结合谱经常显著重叠。此外，重叠越大，结合与未结合构象系综之间的 RMSD 越小。其次，对从未结合到结合变化的分析指出，构象选择是其中四种蛋白质的结合机制。第三，对于大多数蛋白质，未结合谱中心的能量高于二聚体和多聚体状态相应结合谱的中心。这表明，在复合物之外考虑时，未结合态通常比结合态具有更大的熵。第四， exhaustive 的长程最小化（进行小的侧链旋转异构体调整）显著减少了结合谱和未结合谱中心之间的距离以及谱的范围。它将未结合和结合能级凝聚成能量景观底部的一薄层，其未结合态和结合态的能级间距分别在 0.8-4.6 和 3.5-10.5 kcal/mol 之间变化。同时，完整系综中两个最低态之间的能隙在 0.9 到 12.1 kcal/mol 之间变化。最后，对蛋白质能量涨落的分析表明，蛋白质振动本身可以激发态间跃迁，从而支持构象选择理论。
引用
@article{arxiv.1211.0990,
title = {Ensemble-based characterization of unbound and bound states on protein energy landscape},
author = {Anatoly M. Ruvinsky and Tatsiana Kirys and Alexander V. Tuzikov and Ilya A. Vakser},
journal= {arXiv preprint arXiv:1211.0990},
year = {2012}
}
备注
12 pages, 5 figures, 2 tables, supporting material