类蛋白模型中的有效刚度与二级结构形成

我们使用 Wang-Landau 和副本交换技术来研究刚度增加对类蛋白系统中二级结构形成的影响。考虑了两种可能的模型。在两种模型中，聚合物链由系链珠子组成，其中非连续的骨架珠子通过代表链折叠倾向的方势阱势能相互吸引。此外，较小的硬球沿垂直于链的方向附着到每个非末端骨架珠子上，以模拟真实蛋白质中侧链的空间位阻。然而，这两种模型在弯曲刚度的施加方式上不同。在第一种模型中，允许连续珠子之间的部分重叠。这减小了连续键之间可能的弯曲角度，从而产生与短程吸引竞争的有效熵刚度，并导致形成蛋白质特征的二级结构。我们讨论了作为穿透度增加的函数的低温相图，并发现了从平面、类β结构到螺旋形状的相变。在第二种模型中，通过对于连续键之间超过临界角的弯曲施加无限大能量惩罚，而低于该角无惩罚，显式引入了能量刚度。该模型的低温相未显示任何类蛋白二级结构的迹象。然而，在中间温度，链仍处于线团构象但刚度显著时，我们发现两种模型预测了持久长度随刚度变化的相当类似的依赖关系。这一行为通过两种模型之间的简单几何映射得以解释。最后，我们讨论了将侧链缩小至零的影响，发现上述映射仍然成立。