具有显式形状和电荷各向异性的粗粒化蛋白质模型临界点产生的有效斑块性

胶体模型系统在合理化蛋白质溶液的聚集、流变学和相行为等涌现现象方面是成功的。胶体理论与各向同性相互作用模型结合常被用于估计此类溶液的稳定性。特别是，经常引用基于短程吸引力流体行为的临界点约化第二维里系数$B_2^*$的普适判据（Noro-Frenkel规则，$B_2^*\approx-1.5$）。然而，如果考虑蛋白质-蛋白质相互作用的各向异性模型，例如Kern-Frenkel（KF）斑块粒子模型，$B_2^*$判据的值会移至较低值，并明确依赖于斑块数量。如果考虑显式的形状各向异性，例如在粗粒化蛋白质模型中，$B_2^*$的归一化在某种程度上变得模糊，因为无法再定义唯一的排除体积。在这里，我们研究了一个用于球状蛋白质牛血清白蛋白（BSA）的低分辨率粗粒化模型，并研究了在等电点处电荷各向异性对（通过模拟确定的）相图的影响。我们提出了通过将其临界性质与KF模型进行比较，为我们的蛋白质模型分配“有效斑块性”的方法。我们发现，将天然电荷加倍会使临界温度$T_c$增加约14%，并且我们的BSA模型可以与3到5个斑块的KF模型进行比较。最后，我们认为，由于对于形状各向异性模型有多种物理上合理的有效直径分配方式，应用现有的胶体理论$B_2^*$判据应谨慎。