蛋白质温度-压力-拥挤相图中的临界现象
生物大分子
2020-11-17 v1 生物物理
摘要
在细胞内，蛋白质通过全局结构重排来折叠并执行复杂功能。功能要求蛋白质处于稳定性边缘，以便易受微小环境涨落影响，同时又足够稳定以维持结构完整。这些看似矛盾的行为正是临界点附近系统的特征，在临界点不同相合并——这一概念超越了以往认为蛋白质在压力-温度平面具有明确折叠/去折叠相边界的研究。本文通过在温度（T）、压力（P）和拥挤体积分数（）相图上对磷酸甘油酸激酶（PGK）建模，展示了相合并的临界转变，且 PGK 表现出大的结构涨落。在临界温度（Tc）以上，中间相与去折叠相之间的差异消失。当 增大时，Tc 向更低 T 移动。我们用绘制 T-P- 空间的实验验证了计算，同样揭示了在 305 K 和 170 MPa 处的临界点，且随 增大向更低 T 移动。拥挤使 PGK 在其自然参数空间中接近临界线，此处可发生大的构象变化而无需高昂的自由能势垒。基于模拟提出了各相的具体结构。
引用
@article{arxiv.1906.03660,
title = {Critical phenomena in the temperature-pressure-crowding phase diagram of a protein},
author = {Andrei G. Gasic and Mayank M. Boob and Maxim B. Prigozhin and Dirar Homouz and Caleb M. Daugherty and Martin Gruebele and Margaret S. Cheung},
journal= {arXiv preprint arXiv:1906.03660},
year = {2020}
}
备注
5 figures