理解 HOD 酶上二氧化双氧结合与活化的自旋交叉动力学效应
化学物理
2022-04-14 v1 软凝聚态物质
摘要
对于无辅因子的 1-H-3-羟基-4-氧代喹哪啶-2,4-二氧化酶（HOD），依赖二氧化双氧（O2）的步骤是限速的，并伴随向单重态自旋态的自旋态交叉。本文研究了初级三重态 O2 分子在 2-甲基-3-羟基-4(1H)-喹诺酮（MHQ）上的活化，并通过直接比较 Born-Oppenheimer 动力学与非绝热表面跳跃动力学的结果，凸显了系间窜越效应的催化作用。本工作确认非绝热动力学效应对调控底物 MHQ 上的 O2 活化至关重要。从三重态到单重态的平衡与转换时标应在数百飞秒量级。我们希望该工作能为涉及多于一个自旋态的二氧化双氧活化反应的基础物理提供新的视角。
引用
@article{arxiv.2204.06524,
title = {Understanding the Spin Crossover Dynamical Effects of the Dioxygen Binding and Activation on HOD enzyme},
author = {Likai Du},
journal= {arXiv preprint arXiv:2204.06524},
year = {2022}
}