多尺度建模揭示 [Fe] 氢化酶的氢活化机制
生物物理
2015-08-05 v1 化学物理
计算物理
摘要
在研究 [Fe] 氢化酶的氢活化模式时，不仅活性位点的化学反应性至关重要，而且所谓的开放和闭合构象之间的大规模构象变化也很重要，这导致了底物和铁辅因子的特殊空间排列。为了研究 H2 活化，构建了溶剂化且结合辅因子的酶与底物 methenyl-H4MPT+复合物的完整模型。在 100 ns 的时间尺度上，使用经典分子动力学模拟了闭合和开放两种构象。随后对快照进行的量子力学/分子力学计算揭示了活性位点实现轻松 H2 裂解的特征。吡啶醇配体的羟基很容易去质子化。在去质子化的羟基和闭合构象的结构排列下，配位到 Fe 中心的 H2 受到离子和轨道的推拉效应，并可通过协同氢负离子转移至 methenyl-H4MPT+而迅速裂解。此过程中不形成中间氢负离子物种。
引用
@article{arxiv.1406.0166,
title = {Hydrogen-Activation Mechanism of [Fe] Hydrogenase Revealed by Multi-Scale Modeling},
author = {Arndt Robert Finkelmann and Hans Martin Senn and Markus Reiher},
journal= {arXiv preprint arXiv:1406.0166},
year = {2015}
}
备注
16 pages (without supporting information), 11 figures