蛋白质晶格模型中疏水效应的一致处理解释冷变性
软凝聚态物质
2016-03-23 v2 生物物理
生物大分子
摘要
疏水效应通过形成疏水核来最小化疏水残基与水之间的不利相互作用，从而稳定蛋白质天然结构。在此，我们将疏水效应的熵贡献和焓贡献显式包含在隐式溶剂模型中。这使我们能够捕捉两个重要效应：疏水粒子溶剂化的长度尺度依赖性和温度依赖性。这种对疏水效应的一致处理解释了冷变性以及溶剂化蛋白质的热容测量。
引用
@article{arxiv.1511.06590,
title = {Consistent treatment of hydrophobicity in protein lattice models accounts for cold denaturation},
author = {Erik van Dijk and Patrick Varilly and Tuomas Knowles and Daan Frenkel and Sanne Abeln},
journal= {arXiv preprint arXiv:1511.06590},
year = {2016}
}
备注
Added and corrected references for design procedure in main text (p. 2) and in Supplemental Information (p. 8)