界面吸附的Ranaspumin-2的构象是去折叠途径上的停滞态
生物大分子
2016-08-30 v1 软凝聚态物质
定量方法
摘要
Ranaspumin-2 (Rsn-2) 是 t\'{u}ngara 蛙泡沫巢中发现的一种表面活性蛋白。之前的实验工作提出了一个吸附模型，涉及蛋白质在界面处不寻常的蛤壳状“脱铰”展开。有趣的是，随着Rsn-2三级结构的大规模转变，其二级结构元件并没有伴随变性。在这项工作中，我们使用实验和模拟来更好地理解支撑这一不寻常过程的驱动力。我们开发了一种改进的G\={o}-model方法，其中包含了侧链显式表示，以真实模拟蛋白质二级结构元件与界面之间的相互作用。这样做可以研究控制Rsn-2界面吸附机制的潜在能量景观。在实验上，我们使用Langmuir槽、悬滴张力测定法和圆二色性研究Rsn-2的靶向突变体，证明蛤壳模型是正确的。我们发现Rsn-2吸附实际上是一个两步过程：疏水N端尾将蛋白质招募到界面，之后Rsn-2经历保持其二级结构的去折叠转变。有趣的是，我们的模拟表明，Rsn-2在界面上采取的构象是变性途径上的一个停滞状态。更一般地，我们的计算模型应被证明是研究蛋白质-界面相互作用的动力学和能量学的有用且计算高效的工具。
引用
@article{arxiv.1602.04099,
title = {The Conformation of Interfacially Adsorbed Ranaspumin-2 is an Arrested State on the Unfolding Pathway},
author = {Ryan J. Morris and Giovanni B. Brandani and Vibhuti Desai and Brian O. Smith and Marieke Schor and Cait E. MacPhee},
journal= {arXiv preprint arXiv:1602.04099},
year = {2016}
}
备注
8 figures