蛋白质中成对相互作用诱导的接触矩阵性质
生物大分子
2011-09-01 v3
摘要
假设总构象能量由原子或残基间的成对相互作用能量组成，每一项均表示为构象依赖函数（接触矩阵 C-matrix 的元素）与序列依赖能量参数（接触能量矩阵 E-matrix 的元素）的乘积。蛋白质中的此类成对相互作用迫使天然 C-matrix 处于一种关系之中，仿佛相互作用是针对天然 C-matrix 的 Go 型势 [N. Go, Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 12, 183 (1983)]，因为总能量函数的下界等于以 Go 型成对势相互作用的天然构象的总能量。C-matrix 与 E-matrix 之间的这种关系对应于：(a) C-matrix 和 E-matrix 特征向量之间的平行关系及其特征值之间的线性关系；(b) 接触数向量与 C-matrix 和 E-matrix 主特征向量之间的平行关系；E-matrix 在一系列特征空间中展开，并附加一个常数项，该项对应于接触能量阈值，该阈值大致区分了天然接触与非天然接触。通过检查 C-matrix 主特征向量、使用统计接触势评估的 E-matrix 主特征向量以及接触数向量之间的内积，在 SCOP 数据库每个家族的 182 个代表中证实了这些关系。此外，C-matrix 和 E-matrix 的谱表示表明，仅依赖于相互作用氨基酸类型而不依赖于蛋白质中其他残基的成对残基 - 残基相互作用是不充分的，还需要包括残基连接性和空间位阻在内的其他相互作用，才能使天然结构成为唯一的最低能量构象。
引用
@article{arxiv.0801.0365,
title = {Properties of contact matrices induced by pairwise interactions in proteins},
author = {Sanzo Miyazawa and Akira R. Kinjo},
journal= {arXiv preprint arXiv:0801.0365},
year = {2011}
}
备注
Errata in DOI:10.1103/PhysRevE.77.051910 has been corrected in the present version