通过动态力相关谱学探测蛋白质-蛋白质相互作用

我们发展了一种单分子动态力谱学形式体系，用于描绘蛋白质-蛋白质复合物($P_1$$P_2$)的能量景观。在压缩-拉伸循环中可测量的解绑寿命$\tau_1$和$\tau_2$的联合分布$P(\tau_1,\tau_2)$考虑了蛋白质在张力下的内部弛豫动力学，表明$\tau_1$的直方图并非泊松分布。该理论应用于蛋白质$P_1$（建模为蠕虫链）从$P_1$$P_2$上的受迫解绑。我们提出了一类新的实验，能够分辨蛋白质内部动力学对解绑寿命的影响。