基于蛋白质氢键拓扑预测氢键旋转
定量方法
2021-11-30 v1
摘要
已知氢键在蛋白质折叠成三维结构的过程中起着重要作用，而三维结构又决定了蛋白质多样的功能。氢键周围的构象十分重要，因为它们沿主链可以是非局部的，因此无法被 Ramachandran 图等方法所捕获。我们研究了蛋白质中氢键的几何（表示为两个成键肽单元之间的空间旋转）与其拓扑（表示为蛋白质胖图 protein fatgraph 的子图）之间的关系。我们描述了两个从相应子图预测氢键旋转的试验。第一种方法基于沿主链测量的带符号氢键长度序列之间的序列比对。第二种方法基于氢键周围子图描述之间的精确匹配。我们发现 88.14% 的预测落在以真实旋转为中心、仅占旋转空间 SO(3) 体积 1% 的球内。
引用
@article{arxiv.2111.14459,
title = {Prediction of H-Bond Rotations from Protein H-Bond Topology},
author = {Jørgen Ellegaard Andersen and Yuki Koyanagi and Jakob Toudahl Nielsen and Rasmus Villemoes},
journal= {arXiv preprint arXiv:2111.14459},
year = {2021}
}
备注
24 pages, 15 figures