蛋白质折叠中的聚合物解交叉与打结及其在最小折叠路径中的作用
生物大分子
2015-06-12 v1 软凝聚态物质
生物物理
摘要
我们引入了一种方法，用于计算链非交叉在蛋白质折叠最有效、最优轨迹或路径中的重要性。该方法记录幽灵链的所有非物理交叉事件，并计算为避免这些事件所需的最小解交叉代价。应用深度优先树搜索算法寻找折叠α、β、α/β和打结蛋白质的最小变换。在所有情况下，额外的解交叉/非交叉距离仅占幽灵链总运动距离的一小部分。不同的结构类别可通过额外解交叉距离的大小来区分，并将这种区分的有效性与其他序参量进行了比较。结果表明，单位链长的非交叉距离能最好地区分结构和动力学类别。非交叉距离随链长的标度意味着对于足够长的链，不可避免地会交叉到纠缠主导的折叠机制。我们进一步通过收集解交叉移动序列（通常涉及腿、环和肘状解交叉移动）来量化最小折叠路径，并将这些移动在未折叠系综上的集合呈现为多重变换“比对”。针对α、β和打结蛋白质的代表性案例，构建了共识最小路径并进行了示意性展示。定义了路径之间的重叠参数；我们发现α蛋白质的重叠最小，表明折叠路径多样；打结蛋白质高度受限，遵循主导路径；β蛋白质则介于两者之间。因此，我们展示了拓扑链约束如何在蛋白质折叠中诱导主导路径机制。
引用
@article{arxiv.1211.7167,
title = {Polymer uncrossing and knotting in protein folding, and their role in minimal folding pathways},
author = {Ali R. Mohazab and Steven S. Plotkin},
journal= {arXiv preprint arXiv:1211.7167},
year = {2015}
}