取向序控制折叠蛋白质的集体性

过去十年见证了蛋白质粗粒化网络模型的发展与成功，这些模型用于预测与集体运动模式相关的许多平衡性质。奇怪的是，对于从实验坐标构建残基网络所使用的不同截断距离，结果通常是稳健的。在本研究中，我们对网络构建及其对预测性质的影响进行了系统研究。通过探测每个残基周围的键取向序，我们提出了一种将相互作用自然划分为本质集和残余集的方法。在这种图景下，稳健性源于新接触的添加方式，这种方式建立了一种不寻常的局部取向序。这些残余相互作用对每个残基上的力矢量的影响微乎其微。整体力平衡的稳定性随后转化为 Hessian 矩阵中慢运动模式的微小偏移和相应特征向量的不变性。我们引入了 Hessian 矩阵的重新缩放版本，并指出了基于谱稳定性论证的矩阵 Frobenius 范数之间的联系。给出了将相互作用划分为本质分量和残余分量的最优选择方案。通过具体例子讨论了这对研究蛋白质生物学相关性质的意义。