折叠蛋白中取向序的出现及其对变构的启示
软凝聚态物质
2021-03-02 v1 生物大分子
摘要
单域与多域蛋白的优美结构显然以某种方式有序，却无法用成功描述周期晶体的群论方法轻易分类。因此，蛋白质结构被视为非周期的，且可能出于功能目的进化出此种特性，尤其在需要同一分子内兼具柔软性与刚性的情形中。通过分析已解析的蛋白质结构，我们表明二级结构元件（SSEs）的非周期排列中取向对称性被打破，这是通过计算向列序参数 推断出的。我们发现折叠结构是具有宽泛 分布的向列液滴。我们认为非零的 值导致 SSEs 的一种可抵抗机械力的排列，而这是变构蛋白所需的条件。此类蛋白在某些区域抵抗机械力而在其他区域保持柔性，可响应配体（氧、ATP 或其他小分子）结合将信号从蛋白一处传递至另一处（远距离作用）。
引用
@article{arxiv.2103.00122,
title = {On the emergence of orientational order in folded proteins with implications for allostery},
author = {Debayan Chakraborty and Mauro Lorenzo Mugnai and D. Thirumalai},
journal= {arXiv preprint arXiv:2103.00122},
year = {2021}
}