热休克蛋白寡聚体：不暗示功能的结构
生物物理
2016-03-02 v2 软凝聚态物质
摘要
大多数蛋白质必须保持溶解于细胞质基质中才能执行其生物学功能。为了防止不期望的蛋白质聚集，活细胞维持着一批分子伴侣以确保蛋白质组的溶解度。在此，我们报告了相互作用蛋白质晶格模型的模拟，以了解低浓度的被动分子伴侣（如小热休克蛋白）如何抑制蛋白质溶液中的热力学不稳定性。在伴侣和客户蛋白浓度固定的情况下，可以通过调节伴侣-客户结合强度来提高蛋白质组的溶解度。令人惊讶的是，我们发现既能优化溶解度又能防止伴侣不可逆结合的结合强度，同样会促进弱结合伴侣寡聚体的形成，尽管这些寡聚体的存在并不显著影响溶液的热力学稳定性。此类寡聚体在小热休克蛋白的实验中常被观察到，但它们与这些伴侣生物学功能之间的联系一直不甚清楚。我们的模拟表明，这种聚集可能没有任何基本的生物学功能，而仅仅是优化蛋白质组热力学稳定性时自然产生的副作用。
引用
@article{arxiv.1508.07924,
title = {Oligomers of heat-shock proteins: Structures that don't imply function},
author = {William M. Jacobs and Tuomas P. J. Knowles and Daan Frenkel},
journal= {arXiv preprint arXiv:1508.07924},
year = {2016}
}