几丁质-蛋白质界面的分子力学

几丁质和蛋白质是许多天然生物材料的两种主要构建单元。几丁质与蛋白质之间的相互作用关键性地决定了复合生物材料的性能。由于生物体会经常遇到诸如水等复杂环境条件，pH和离子是生物材料结构完整性的关键因素。因此，研究不同环境条件下的几丁质-蛋白质界面至关重要。本文构建了一个由几丁质基底和蛋白质丝组成的原子模型，其被视为存在于许多基于几丁质的生物材料中的几丁质-蛋白质界面的代表。基于该模型，通过分子动力学模拟研究了不同湿度和pH值下几丁质-蛋白质界面的力学性质。结果揭示了水对几丁质-蛋白质界面的弱化效应，酸性环境亦然，即质子化蛋白质与几丁质的粘附强于碱性环境。此外，研究了蛋白质侧链的影响，发现某些种类的氨基酸可与几丁质表面形成疏水连接，这意味着这些肽段部分规避了水的弱化效应。我们的观察表明，蛋白质中的末端和侧链在形成界面氢键方面具有重要作用。通过我们的全原子模型，可以观察到蛋白质在不同条件下与几丁质相互作用的一些分子机制，这可能为具有类似界面的生物材料工程提供启示。