通过添加毫摩尔浓度游离氨基酸调节弱蛋白质 - 蛋白质交叉相互作用
化学物理
2024-01-30 v1
摘要
在本文中，我们利用交叉相互作用色谱法 (CIC) 和表面等离子体共振 (SPR) 量化了溶液中弱的蛋白质 - 蛋白质相互作用，并证明可以通过添加游离氨基酸对其进行调节。利用 CIC，我们测定了第二渗透维里交叉相互作用系数 (B23) 作为两种不同蛋白质之间相互作用强度的代理指标。我们进行 SPR 实验以建立相同蛋白质之间的结合亲和力。通过 CIC，我们发现氨基酸脯氨酸、谷氨酰胺和精氨酸使蛋白质交叉相互作用更具排斥性或等效地降低吸引力。具体而言，我们测量了溶菌酶 (Lys) 与牛血清白蛋白 (BSA) 之间，以及 Lys 与蛋白质分离物（乳清和菜籽）之间的 B23。我们发现，即使在毫摩尔浓度下向溶液中添加氨基酸，B23 也会增加，对应的蛋白质 - 配体化学计量比低至 1:1。通过 SPR，我们表明当添加 10 mM 谷氨酰胺时，蛋白质之间的结合亲和力可改变一个数量级。在 Lys 与一种乳清蛋白分离物的情况下，亲和力从 mM 级变为 M 级，变化了三个数量级。有趣的是，这种对蛋白质交叉相互作用的高效调节并未改变蛋白质的二级结构。氨基酸在 mM 浓度下调节蛋白质交叉相互作用的能力非常显著，并可能在各个领域产生影响，特别是在食品或制药行业的具体应用中。
引用
@article{arxiv.2401.16276,
title = {Modulating weak protein-protein cross-interactions by addition of free amino acids at millimolar concentrations},
author = {Pamina M. Winkler and Cécilia Siri and Johann Buczkowski and Juliana V. C. Silva and Lionel Bovetto and Christophe Schmitt and Francesco Stellacci},
journal= {arXiv preprint arXiv:2401.16276},
year = {2024}
}
备注
12 pages, 5 figures