通过单残基扰动操纵蛋白质的构象变化
生物大分子
2015-05-18 v1
摘要
利用扰动-响应扫描(PRS)技术，我们研究了一组23种在配体结合时表现出多种构象运动（例如剪切、铰链、变构）的蛋白质。在大多数情况下，PRS确定了可通过操纵以实现相应构象变化的残基。PRS揭示，对于某些蛋白质，结合诱导的构象变化可以通过扰动分散在整个蛋白质中的残基来实现，而对于其他蛋白质，则需要扰动局限于高度特定区域的特定残基。实验与计算原子位移之间的相关性总是优于或等同于从弹性网络模型的模态分析中获得的相关性。此外，后一种方法获得的最佳相关性并不总是出现在最集体的模式中。我们表明，模态分析的成功取决于蛋白质中是否存在冗余路径。因此，PRS证明，通过扰动蛋白质上的单个选定残基，可以同时诱导几个相关的模式。我们还详细说明了将PRS应用于GroEL和ADK结构的生物学相关性，其中我们表明，其扰动导致精确构象变化的残基通常对应于实验确定的功能重要残基。
引用
@article{arxiv.1002.2455,
title = {Manipulation of conformational change in proteins by single residue perturbations},
author = {C Atilgan and Z N Gerek and S B Ozkan and A R Atilgan},
journal= {arXiv preprint arXiv:1002.2455},
year = {2015}
}