结合单链 DNA 的蛋白质构象变异性:面向新对接视角的新基准
定量方法
2022-10-21 v1 生物大分子
摘要
我们探索了蛋白质数据库(PDB)以收集蛋白质-ssDNA 结构,并创建了一个包含结合与未结合蛋白质结构的多构象对接基准。由于 ssDNA 在未结合时高度柔性,基准中未包含任何 ssDNA 未结合结构。对于被识别为同一蛋白质的 bound-unbound 结构的 91 个序列一致性组,我们研究了 ssDNA 结合所诱导的蛋白质构象变化。此外,基于某些组中若干结合或未结合蛋白质结构,我们还评估了在结合或未结合条件下的内在构象变异性,并将其与假定由结合引起的修饰进行比较。为说明该基准的一个用例,我们使用 ATTRACT 对接软件进行了对接实验。据我们所知,该基准是首个如此广泛利用可用 ssDNA-蛋白质相互作用结构以改进专用于此类分子相互作用的计算对接工具的基准。
引用
@article{arxiv.2210.11046,
title = {Conformational variability in proteins bound to single-stranded DNA: a new benchmark for new docking perspectives},
author = {Dominique Mias-Lucquin and Isaure Chauvot de Beauchene},
journal= {arXiv preprint arXiv:2210.11046},
year = {2022}
}