利用选择性结合的溶质基质钉扎蛋白质（CorA）构象
生物物理
2020-08-26 v1 生物大分子
摘要
通过具有蒙特卡洛模拟的粗粒化模型，研究了在具有可动溶质组分的基质中，蛋白质（CorA）的构象作为溶质-残基相互作用强度（f）的函数。发现溶质粒子因其与残基的独特相互作用而到达其靶向残基。蛋白质减速的程度取决于相互作用强度 f。不同于同一蛋白质在有效介质中回转半径对相互作用的可预测依赖，由于溶质结合引起的钉扎，其未显示出对相互作用的系统性依赖。通过从结构因子的标度估算其有效维度（D）来量化蛋白质链的伸展。即使在较低的溶质-残基相互作用下，蛋白质链在其天然相中似乎也呈现随机线团构象（D ~ 2），而在无此类溶质环境时其为球状。在较强相互作用下，小尺度与大尺度的结构伸展不同：当 f = 3.5 时小尺度 D ~ 2.3、大尺度 D ~ 1.4；而当 f = 4.0 时小尺度 D ~ 1.4、大尺度 D ~ 2.5。
引用
@article{arxiv.1909.05332,
title = {Pinning the conformation of a protein (CorA) in a solute matrix with selective binding},
author = {Warin Rangubpit and Sunan Kitjaruwankul and Pornthep Sompornpisut and R. B. Pandey},
journal= {arXiv preprint arXiv:1909.05332},
year = {2020}
}