立体约束对折叠蛋白结构性质的影响

蛋白质由氨基酸链组成，折叠成复杂的三维结构。诸如半径率 gyration、核心氨基酸比例 $f_{\rm core}$、核心氨基酸 packing fraction $\langle \phi \rangle$ 以及结构因子 $S(q)$ 等关键特征定义了折叠蛋白的结构。人们已知折叠蛋白呈紧凑形式，半径率 $R_g(N) \sim N^{\nu}$ 随氨基酸数 $N$ 的幂律缩放，其中 $\nu \sim 1/3$，$f_{\rm core} \approx 0.09$，且 $\langle \phi \rangle \approx 0.55$。我们还研究了折叠蛋白内部半径率 $R_g(n)$ 相对于氨基酸间化学间隔 $n$ 的缩放行为（针对长度为 $n$ 的亚链），其不遵循简单幂律缩放（$\nu \sim 1/3$）。相反，$R_g(n) \sim n^{\nu_{1,2}}$，其中小 $n$ 时指数 $\nu_1 > 1/3$，大 $n$ 时指数 $\nu_2 < 1/3$。为开发能再现这些结构特征的最小模型，我们对一系列递增复杂性的粗粒度模型进行坍缩模拟。我们展示，一种将氨基酸粗化为单个球形主干珠子及若干可变大小的侧链珠子，并对主干施加弯曲和二面角约束的模型，能再现超过2500种 X 射线晶体结构蛋白的 $R_g(n)$、$f_{\rm core}$、$\langle \phi \rangle$ 以及 $S(q)$。