蛋白质构象的普适几何因子源于能量最小化
生物物理
2012-03-02 v1 计算物理
数据分析、统计与概率
生物大分子
摘要
蛋白质的生物活性和功能特异性取决于其天然三维结构，该结构由分子间和分子内相互作用决定。本文研究蛋白质折叠中能量最小化导致的蛋白质构象几何因子。对10个链长从183到548残基的多肽的折叠模拟表明，使用SMMP中设置的原子半径计算得到的折叠结构的范德华体积V与表面积A和平均原子半径<r>的无量纲比值(V/(A<r>))在能量最小化过程中迅速趋近于0.49。对蛋白质结构的大规模分析表明，真实和设计良好的蛋白质的该比值是普适的，等于0.491±0.005。疏水和亲水残基的组成比例对该比值影响不大。该比值也适用于固有无序蛋白质，但对于折叠性质差的多肽则不再普适。
引用
@article{arxiv.1203.0081,
title = {Universal geometrical factor of protein conformations as a consequence of energy minimization},
author = {Ming-Chya Wu and Mai Suan Li and Wen-Jong Ma and Maksim Kouza and Chin-Kun Hu},
journal= {arXiv preprint arXiv:1203.0081},
year = {2012}
}
备注
6 pages, 1 table, 4 figures