生物医学同工酶中别构相互作用的生物信息学标度
定量方法
2016-05-04 v1
摘要
在具有生物医学意义的蛋白质中，别构（长程）相互作用可能强得惊人。在此，我们利用生物信息学标度将先前关于非甾体抗炎药的结果与有望抑制癌细胞代谢的新药联系起来。许多平行特征显而易见，它们解释了即便一个远离活性位点的氨基酸突变如何能改变医学结果。所涉及的酶孪生体是环氧化酶（阿司匹林）和异柠檬酸脱氢酶（IDH）。IDH 结果精度达 1%，并通过调整单一生物信息学标度参数而过度确定。似乎优化蛋白质功能的最后阶段可能涉及构象亲水铰链臂的疏水截断水平的均化。
引用
@article{arxiv.1510.08397,
title = {Bioinformatic Scaling of Allosteric Interactions in Biomedical Isozymes},
author = {J. C. Phillips},
journal= {arXiv preprint arXiv:1510.08397},
year = {2016}
}
备注
12 pages, 5 figures