二聚体蛋白质中胱氨酸滑结的形成
生物大分子
2013-03-28 v1 生物物理
摘要
我们考虑了具有胱氨酸结模体的二聚体和单体蛋白质的机械稳定性。使用基于结构的动力学模型表明，此类所有二聚体和部分单体蛋白质应具有相当大的抗拉伸性，显著大于肌联蛋白 (titin)。阐明了大机械稳定性的机制。在大多数情况下，它源于一个或两个胱氨酸滑结的诱导形成。由于二聚体有四个末端，因此有多种选择其中两个进行拉伸的方式。我们表明，在胱氨酸结系统中，机械稳定性和力模式存在与选择相关的强各向异性。我们表明，与构成它们的单体相比，二聚体的热力学稳定性增强，而机械稳定性则可能较低或较高。
引用
@article{arxiv.1303.6667,
title = {Formation of Cystine Slipknots in Dimeric Proteins},
author = {Mateusz Sikora and Marek Cieplak},
journal= {arXiv preprint arXiv:1303.6667},
year = {2013}
}