二聚体蛋白质的设计与折叠
软凝聚态物质
2007-05-23 v1 q-bio
摘要
类似于单域蛋白质的折叠为自组织研究提供了重要检验，同源二聚体的折叠构成了探索生物识别基础机制的的基本挑战。通过在晶格模型框架内跟踪两条相同的20字母氨基酸链的演化，并利用蒙特卡洛模拟研究二聚化过程。研究发现，当设计（进化压力）选择少数强相互作用（保守）氨基酸来控制该过程时，会出现三态折叠情景，其中单体首先独立折叠形成最终二聚体界面的一半，然后二聚化（“锁钥”型结合）。另一方面，如果设计将折叠过程的控制分布在大量（保守）氨基酸上，则会出现二态折叠情景，其中二聚化发生在过程开始时，导致“诱导型”结合。利用类似二聚体家族的保守模式，可以将模型预测与真实蛋白质的行为进行比较。研究发现，理论总体上解释了实验结果。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0204518,
title = {Design and Folding of Dimeric Proteins},
author = {G. Tiana and R. A. Broglia},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0204518},
year = {2007}
}