跨膜 WALP 肽的折叠与插入热力学
生物物理
2017-10-09 v1 化学物理
生物大分子
摘要
大多数整合膜蛋白的锚定部分由一条或数条跨越脂双层的螺旋构成。WALP 肽 GWW(LA)(L)WWA 是研究蛋白质插入与折叠基本原理以及膜中螺旋-螺旋缔合的常用模型螺旋。其结构性质已在大量实验与模拟研究中得到阐明。在这项结合粗粒化与全原子模拟的研究中，我们探测了单个 WALP 肽的热力学，重点关注其跨水-膜界面的插入，以及在水与膜中的折叠。表征该肽插入膜的平均力势在不同肽和三种力场下表现出定性相似的行为。然而，Martini 力场对吸附界面态表现出显著的次级极小值，该态甚至可能成为全局极小值——这与全原子模拟及替代的 PLUM 力场形成对比。尽管两种粗粒化模型能再现单个氨基酸侧链的插入自由能，但它们均低估了完整肽的相应值（与全原子模拟相比），暗示存在超出残基水平的协同物理。WALP 在两种环境中的折叠表明螺旋是最稳定的结构，但相对稳定性和链长依赖性有所不同。
引用
@article{arxiv.1508.07280,
title = {Folding and insertion thermodynamics of the transmembrane WALP peptide},
author = {Tristan Bereau and W. F. Drew Bennett and Jim Pfaendtner and Markus Deserno and Mikko Karttunen},
journal= {arXiv preprint arXiv:1508.07280},
year = {2017}
}
备注
12 pages, 5 figures