蛋白质构象涨落与水合水之间的动态耦合：生物水的异质动力学

我们通过选择常用作天然探针的残基，即位于蛋白质表面不同位置且具有不同溶剂暴露程度的色氨酸、酪氨酸和组氨酸，研究溶剂化动力学中水与氨基酸侧链残基之间的动态耦合。发现这些位置不同的残基表现出不同的弛豫时间尺度。由探针测得的总溶剂化响应根据其（i）与蛋白质核心、（ii）侧链原子以及（iii）水分子的相互作用进行分解。由于侧链辅助的能量在蛋白质核心和水化层之间流动，观察到这些贡献之间存在显著的反交叉相关，这对蛋白质的正常功能十分重要。还观察到存在比本体溶剂旋转更快和更慢的水分子，它们被认为是溶剂化动力学中观察到的多种时间尺度的原因。我们还确定慢溶剂化的重要贡献来自蛋白质侧链波动。当蛋白质侧链的运动被强制淬灭时，溶剂化根据探针位置的不同而变得更快或更慢。