由蛋白质折叠速率数据确定势垒高度与指前因子

我们通过将实验速率测量所确定的约束应用于折叠速率的Kramers理论，来确定蛋白质折叠的势垒高度与指前因子。要求理论值在诱导相同稳定性的两个温度和变性剂条件下与实验值匹配。考察了Kramers速率方程中指前因子的若干表达式：随机能量近似、关联能量近似，以及使用单一Arrhenius活化能的近似。由于实施此方案，通常发现势垒和指前因子均较大，即折叠景观是协同且平滑的。有趣的是，具有单一Arrhenius活化能的指前因子不存在形式解。