表征亲环素 A-环孢素 A 复合物 II 的折叠核心：通过包含流动性改进折叠核心预测
生物大分子
2015-04-09 v1
摘要
确定蛋白质的折叠核心可提供有关其折叠过程和动力学的信息。用于识别构成折叠核心的氨基酸的实验程序包括氢 - 氘交换和 -值分析，这些方法既昂贵又耗时。因此，人们希望从理论上改进现有的蛋白质折叠核心确定方法。在此，我们结合使用刚性分析与蛋白质运动的粗粒化模拟，以改进未结合 CypA 及 CypA-CsA 复合物的折叠核心预测。我们发现，对 CypA 和 CypA-CsA 中折叠核心最具体的预测来自于 FIRST 软件套件实现的静态刚性分析结果与使用 FRODA 工具进行的柔性运动倾向模拟结果的交集。
引用
@article{arxiv.1407.4440,
title = {Characterizing the folding core of the cyclophilin A - cyclosporin A complex II: improving folding core predictions by including mobility},
author = {J. W. Heal and S. A. Wells and R. B. Freedman and R. A. Römer},
journal= {arXiv preprint arXiv:1407.4440},
year = {2015}
}
备注
9 pages, 6 figures