加速蛋白质折叠：少量不稳定性如何有助于折叠
无序系统与神经网络
2007-05-23 v1 软凝聚态物质
统计力学
q-bio
摘要
通过在Go模型中加入非本源相互作用来贴近真实蛋白质哈密顿量，我们发现随着韧性初始增加，折叠速率通常得到增强，只要蛋白质足够大且灵活。当韧性显著减慢构象转换时，速率会迅速下降至零。将能量景观关于热力学和动力学的论述与对非本源坍缩的处理相结合，以阐明这一效应。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0009413,
title = {Speeding protein folding beyond the Go model: How a little frustration sometimes helps},
author = {Steven S. Plotkin},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0009413},
year = {2007}
}
备注
12 pages, 5 figures, 1 table. submitted to Proteins: Struct. Funct. Genet