熵在多变价离子诱导蛋白质溶液相行为中的作用
软凝聚态物质
2021-12-21 v1 统计力学
摘要
近期实验报道了多变价离子诱导的蛋白质水溶液的下临界溶解温度（LCST）相行为，即溶液在加热时发生相分离。该现象与复杂的水合效应相关，导致相分离时净熵增加。为阐明潜在分子机制，我们采用全原子分子动力学模拟并结合用于熵计算的两相热力学方法。基于对单个 BSA 蛋白在多种盐溶液（NaCl、CaCl_2、MgCl_2 和 YCl_3）中、温度（T）范围 283-323 K 的模拟，我们发现阳离子-蛋白结合亲和力随 T 升高而增强，反映其热力学驱动力源于熵。我们表明，在阳离子结合过程中，来自阳离子与蛋白质溶剂化壳的许多紧密结合水分子被释放至体相，导致熵增。为解释 LCST 行为，我们计算了显示含多变价离子溶液中蛋白质电荷反转的 {\zeta} 电势。{\zeta} 电势随 T 升高而增大。通过对两个 BSA 蛋白的模拟，我们证明蛋白-蛋白结合由多个阳离子桥介导，并涉及类似的脱水效应，引起大量熵增，足以补偿蛋白质转动与平动熵损失。因此，LCST 行为由熵驱动，但相关溶剂化效应与疏水水合明显不同。我们的发现对调控生物与软物质系统（如蛋白质凝聚与结晶）的相行为具有直接意义。
引用
@article{arxiv.2111.08695,
title = {Role of Entropy in Determining the Phase Behavior of Protein Solutions Induced by Multivalent Ions},
author = {Anil Kumar Sahoo and Frank Schreiber and Roland R. Netz and Prabal K. Maiti},
journal= {arXiv preprint arXiv:2111.08695},
year = {2021}
}