利用表面振动光谱在膜中弛豫水通道蛋白晶体结构
生物物理
2019-10-29 v1
摘要
膜蛋白的高分辨率结构信息对于理解细胞生物学以及基于结构的新药物与药物递送策略设计至关重要。X 射线衍射（XRD）可提供膜蛋白结构的埃（Å）级信息。理想情况下，蛋白质结构应在尽可能接近原始生物学环境的条件下解析。然而，在生物膜这一复杂环境中使蛋白质结晶几乎是不可能的。相反，膜蛋白通常从其天然膜环境转移到去污剂胶束中，经化学稳定并结晶，而这些过程均可能损害其构象。这使得开发兼容生物学条件的替代高分辨率技术成为必要。在此，我们描述了模型膜中表面敏感振动光谱与分子动力学模拟的结合如何能够考虑天然膜环境。我们观测了甘油 facilitator 通道（GlpF）——一种精细调控以选择性跨膜转运水与甘油分子的水通道蛋白膜通道——的结构。我们发现 GlpF 的 XRD 结构与推断的原位结构之间存在细微但显著的差异。
引用
@article{arxiv.1910.12301,
title = {Relaxing the aquaporin crystal structure in a membrane with surface vibrational spectroscopy},
author = {L. Schmüser and M. Trefz and S. J. Roeters and W. Beckner and J. Pfaendtner and D. Otzen and S. Woutersen and M. Bonn and D. Schneider and T. Weidner},
journal= {arXiv preprint arXiv:1910.12301},
year = {2019}
}
备注
18 pages, 8 figures