蛋白质-蛋白质相互作用增强SpyRing酶的热稳定性:分子动力学模拟研究
生物大分子
2022-04-06 v1
摘要
近来一种基于从化脓性链球菌(Streptococcus pyogenes)提取的黏附蛋白相互作用的技术,称为SpyRing,已被广泛用于提高酶的热稳定性、生物结构组装、癌细胞识别等领域。在SpyRing中,目标酶的两端分别连接肽SpyTag及其蛋白搭档SpyCatcher。SpyTag与SpyCatcher自发反应形成异肽键,目标酶借此形成闭合环状结构。一般认为,SpyRing引起的蛋白质骨架共价环化降低了生物结构的构象熵并提升其刚性,从而改善目标酶的热稳定性。然而,SpyTag/SpyCatcher与该酶相互作用的影响鲜有理解,其对酶性质的调控仍不清楚。此处为简便,我们以枯草芽孢杆菌168(Bacillus subtilis 168)单结构域酶地衣聚糖酶为例,通过分子动力学模拟研究SpyRing系统中的界面相互作用,并考察静电相互作用与范德华相互作用变化对目标酶热稳定性的影响。模拟显示,SpyTag/SpyCatcher与地衣聚糖酶的界面不同于几何匹配法所得,并突出了影响界面相互作用强度且可能作用于酶热稳定性的关键突变。我们的计算为SpyRing的理性设计提供了新见解。
引用
@article{arxiv.2107.13116,
title = {Protein-protein interactions enhance the thermal resilience of SpyRing enzymes: a molecular dynamic simulation study},
author = {Qi Gao and Dengming Ming},
journal= {arXiv preprint arXiv:2107.13116},
year = {2022}
}
备注
30pages, 10 figures