通过溶质回火元动力学探索蛋白质 G 螺旋的自由能面
生物大分子
2007-07-10 v1
摘要
本文利用结合溶质回火算法的元动力学方法研究了蛋白质 G 的-螺旋自由能景观。元动力学能够克服巨大的能垒，而溶质回火则以可承受的计算成本改善了采样。从采样的自由能面中，我们能够重现大量实验观测结果，例如：最低极小值对应于呈现一定程度-结构的球状构象；螺旋态是亚稳态且仅涉及 65% 的链。计算还表明，系统持续占据-螺旋态，且疏水订书钉基序仅存在于与螺旋相关的自由能极小值中，并有助于其稳定。因此，结合溶质回火的元动力学特别适用于提供短肽的热力学性质，其计算效率在处理更大蛋白质方面也颇具前景。
引用
@article{arxiv.0707.1230,
title = {Exploring the Protein G Helix Free Energy Surface by Solute Tempering Metadynamics},
author = {C. Camilloni and D. Provasi and G. Tiana and R. A. Broglia},
journal= {arXiv preprint arXiv:0707.1230},
year = {2007}
}